乳清蛋白范文

时间:2023-04-08 01:32:51

导语:如何才能写好一篇乳清蛋白,这就需要搜集整理更多的资料和文献,欢迎阅读由公务员之家整理的十篇范文,供你借鉴。

乳清蛋白

篇1

特殊人群的营养剂

乳清蛋白是牛奶乳清中存在的一类蛋白质。就其氨基酸组成而言,乳清蛋白必需氨基酸种类齐全、数量充足、比例适当,是一种营养价值很高的优质蛋白质,对运动员、老年人群、婴幼儿等特殊人群的保健作用正成为研究重点。

乳清蛋白在老年人营养中的应用集中了最多的关注。

首先,摄入乳清蛋白有助于维持机体瘦体重,这是因为老年人摄入乳清蛋白更有利于蛋白质合成,可保持良好的蛋白质营养状态,抑制肌肉组织丢失;乳清蛋白的特点包括快速的消化率,刺激餐后蛋白质高合成和调节蛋白质平衡;乳清蛋白几乎不含脂肪和糖类,是低能或低脂饮食计划的完善补充;乳清蛋白含有比牛乳蛋白、鸡蛋蛋白和大豆蛋白更多的亮氨酸,以保护瘦体组织,同时减少脂肪合成;乳清蛋白比酪蛋白、牛奶中的其他蛋白更能产生饱腹感。其次,乳清蛋白可阻止骨骼中钙的丢失,预防骨质疏松。作为饮食钙的来源,每100克乳清蛋白可提供500~800毫克钙。

对于非母乳喂养的婴儿来说,母乳中乳清蛋白与酪蛋白之比是60∶40,而牛奶中两者之比是18∶82或20∶80,因此以乳清蛋白为主的婴儿配方奶粉更接近母乳氨基酸组合,是理想的婴儿营养剂。其次,以乳清蛋白为基础生产的食品具有低致敏性,可降低婴儿腹痛发生率。再次,乳清蛋白含有调节睡眠的神经递质,有助睡眠,可促进婴儿大脑发育。此外,研究还证实,乳清蛋白可增加益生菌,改善肠道免疫力。

还有研究证实,乳清蛋白可为那些追求优异成绩和迅速恢复体力的运动员和健身消费者带来益处。

预防疾病保身心

乳清蛋白有多种防病作用,包括防治“四高症”(即高血糖、高血压、高血脂、高体重),预防心脑血管疾病,降低血清胆固醇,防治消化系统疾病(包括肝炎、脂肪肝、肝硬化、消化性疾病)。

此外,乳清蛋白在癌症防治上的效果正被发掘。乳清蛋白因其易消化、对机体无刺激的优点,可作为癌症患者蛋白质的良好来源。在动物和体外实验的结果显示,乳清蛋白可以抑制某些癌症的肿瘤细胞的增长,如前列腺癌、乳腺癌、结肠癌等。

科学选购防受骗

因为乳清蛋白的作用已被广泛认可,使用者越来越多,市场上便一下子冒出了很多假冒的乳清蛋白产品。

其实,要做一个聪明的消费者也很简单,只要掌握以下小窍门,就可大大减少上当受骗的机会:

用开水冲。大豆蛋白等用开水冲后迅速溶解,乳清蛋白用开水冲后,会出现许多絮状和粒状的白色物体。

新闻链接:

篇2

10年前,美国田纳西大学兹麦尔博士在研究钙对非洲裔美国肥胖男性降血压作用时,偶然发现,受试者每天饮用两杯酸奶,钙的摄入量由每日400毫克增至每日1000毫克,持续一年后,不仅他们的血压有所下降,体重居然也减了4.9千克。此后,有些学者也先后证实乳品有助于减肥和控制体重。为了揭开乳品减肥和控制体重之谜,兹麦尔博士等研究人员进行了深入研究。

乳钙的减肥作用

兹麦尔研究发现,乳制品(乳品富含钙)与其它钙补充剂(如碳酸钙)相比,有更加显著的减重效果。兹麦尔博士等研究人员,给转基因老鼠连续6周喂低钙、高蔗糖、高脂肪饲料,使其体重和腹部脂肪均增加,造成老鼠超重或肥胖。然后将这些老鼠分成四组,均喂低能量饲料。在低能量饲料的基础上,第一组继续喂蔗糖/猪油;第二组补充了1.2%的碳酸钙;第三组从脱脂奶粉中摄取1.2%的钙(乳品摄取组);第四组则从脱脂奶粉中摄取2.4%的钙质(高乳品摄取组),连续喂养6周。试验结束时,第一组虽然继续摄入蔗糖/猪油,但由于能量有所降低,体重仍减11%;第二组(碳酸钙组)体重减19%;第三组(乳制品组)体重减25%;第四组(高乳品组)体重减29%。乳制品组,特别是高乳品组的减重作用明显优于碳酸钙组。这说明两个问题:一是乳钙的减重作用优于钙补充剂:二是乳品的减重作用不仅仅是钙的作用,还有其他成分的作用。

兹麦尔博士等研究人员在动物试验的基础上,还进行了人体试验。结果表明,增加钙的摄入能够加速体重及脂肪减少,从乳品中摄入钙比从其它钙补充剂中摄入等量的钙,更能促进减肥。在一项 24周的研究中,受试者被分成三组。受控组食用低钙膳食,第二组从碳酸钙中摄入高钙膳食,第三组从乳品中获取大量的钙。三组的膳食中的能量都很低。结果,受控组体重降低了6.4%, 食用碳酸钙组体重降低了8.1%, 而食用乳品的一组体重降低了10.9%,比受控组高出70%。

乳清蛋白的作用

篇3

乳糖制品广泛用于食品及医药行业,如婴儿食品、人造奶油及糖果制品等。药用乳糖在医药行业的应用也日益增多,目前普遍作为药用填充剂或稀释剂用于药物生产中。然而,由于乳糖一般从牛奶乳清中提取,常因含有乳清蛋白等杂质而使其纯度降低。这些杂质蛋白的存在使得用药过敏的可能性大大增加,在注射用药中尤为突出。2010版《中国药典》特别增订了对乳糖有关检测的法定标准[5989811],主要目的是保证药用乳糖中由杂质蛋白引起的过敏反应最小化。由此可见,在制药行业中的乳糖制品安全已经得以充分重视,而在食品行业亦如此。

本研究涉及的α乳清蛋白和β乳球蛋白是乳糖制品中的主要杂质,也是主要过敏原。因此,严格控制乳糖制品中二者的含量极为重要。本研究组的前期实验表明,高效液相色谱(HPLC)对二者的分离并不理想,且因紫外检测器的检测限较高而难以真正用于乳糖制品质量控制。目前为止,以HPLC技术对乳清成份的分析往往耗时较长[1,2]。而其它传统分析方法,如凝胶电泳法[3]及免疫法[4]等,均在方法成本、操作简单性或灵敏度方面不太理想。因此,发展一种灵敏、快速、高效的α乳清蛋白和β乳球蛋白分离检测方法十分必要。

近年来,毛细管电泳(CE)在大分子分离分析领域展现了独特的优势,其在生物领域及食品、药物质量控制领域中的应用也日益广泛[5,6]。目前使用CE技术进行蛋白分离的最主要问题之一是样品吸附等原因造成的分离性能和检测灵敏度下降[7]。解决这一问题的手段主要包括采用涂层毛细管[8,9]、使用极端pH条件、发展高灵敏度的检测方法以及样品的富集等。其中,高灵敏度检测方法主要有电化学检测、荧光检测和质谱(MS)检测方法,而样品富集技术一般可分为柱前富集和柱上富集[10~12]。通常使用紫外(UV)检测器可达到μmol/L量级的检出限[13]。而采用样品富集和激光诱导荧光(LIF)检测结合的方法,可使检测限降低至pmol/L~nmol/L水平[7,10,11,14]。在实际应用中,因UV检测方法简单、仪器普及率高、性能稳定、自动化程度高等优点而广泛使用。目前,蛋白质的高灵敏度检测多采用UV方法,如对牛血清白蛋白(BSA) 检出限可达到30 pmol/L[15]、通过柱前浓缩可实现的对肌红蛋白的1700倍富集[16]等,但这些方法所使用的样品处理步骤都较为复杂。采用简便快速的CE方法对α乳清蛋白和β乳球蛋白进行痕量分离检测至今未见报道。

本研究采用毛细管区带电泳(CZE)实现了对α乳清蛋白和β乳球蛋白的高效分离及高灵敏检测。通过使用优化的样品处理步骤及实验条件,有效避免了两种蛋白在毛细管内壁的吸附问题,二者峰形良好,在2 min内可实现基线分离。将本方法用于两种蛋白测定,线性范围和重现性均能满足要求。该方法已用于实际样品的分析,可成功区分经过一次精制的乳糖粗品和二次精制的乳糖制品,可望在乳糖制品杂蛋白检测领域得到更广泛的应用。

2实验部分

2.1仪器与试剂

Aglient3D HPCE毛细管电泳仪 (美国安捷伦科技公司),仪器控制、数据采集与处理由安捷伦化学工作站软件 ChemStation(版本B.01.03)完成;熔融石英毛细管(50 μm I.D. × 38.5 cm,有效长度30 cm,河北鑫诺公司);万分之一分析天平 (日本岛津公司);雷磁pHS3C型精密pH计 (上海精密科学仪器有限公司)。

α乳清蛋白和β乳球蛋(中国食品药品检定研究院提供),乳糖制品(供注射用,重庆药友制药有限公司提供)。甲醇、乙腈及异丙醇(色谱纯,美国Dima公司)。其它试剂均为国产分析纯,所有溶液均以去离子水配制,并在使用前经0.45 μm的纤维素滤膜过滤。

2.2电泳条件

新毛细管在使用前用1 mol/L NaOH冲洗10 min,H2O 冲洗5 min,背景缓冲溶液冲洗4 min; 每两次运行之间用1 mol/L NaOH冲洗3 min,H2O 冲洗1 min,背景缓冲溶液冲洗4 min, 以保证重现性。每4次进样后更换缓冲液。仪器运行条件为:电压+30 kV,毛细管温度25 ℃, 紫外检测波长205 nm,压力进样5 kPa

2.3样品制备

精确称取适量α乳清蛋白和β乳球蛋标准品,溶于水,即为标准样品溶液。乳糖制品处理方法如下:称取0.500 g样品,溶于1.00 mL水,涡旋混匀后,超声20 min(超声温度不超过25 ℃),2000 × g离心1 min,取上清液进行分析,进样前样品于4 ℃保存。

3结果与讨论

3.1CZE条件的优化

蛋白质大分子在毛细管内壁上的吸附问题一直是制约CE在生物大分子领域应用的主要瓶颈问题。有关测量乳品中蛋白质的报道通常只用毛细管内壁涂层的方法对蛋白吸附进行抑制,如孟序等[17]曾使用聚丙烯酰胺和聚丙烯醇涂层毛细管对乳品中的6种蛋白进行分离分析,但其背景缓冲溶液成分相对复杂,并需对蛋白质进行变性处理。本研究采用CE模式中分析速度快、消耗低、体系最简单的CZE模式,利用未涂层的熔融石英毛细管、简单的背景电解质及简单的样品处理方法对乳糖制品中的α乳清蛋白和β乳球蛋白进行分析。

对两种等电点相近、清疏水性质相近、而空间结构及蛋白表面所含活性基团略有不同的蛋白大分子的分离而言,在首先解决蛋白在毛细管内壁的吸附的前提下,还需调整合适的背景电解质体系,使得二者迁移时间的差别足以保证基线分离。实验条件的优化主要集中于对背景电解质成分、浓度及pH值、毛细管长度及内径、样品处理方法及进样方式、分析电压及温度等方面。最终通过实验参数的系统优化,两种组分在电压+30 kV,毛细管温度25 ℃,25 mmol/L 磷酸盐缓冲液(pH 7.0)的条件下,2 min内得到了快速、高效的基线分离,并可达到令人满意的检测灵敏度(图1)。

3.2方法评估

3.3实际样品测定

在实际乳糖样品的测定中,采用上文所述样品处理方法,在高、中、低3种浓度下测定方法回收率,可得二者的加标回收率分别为α乳清蛋白71%、β乳球蛋白50%。经样品处理后,可定量检出初次精制的乳糖粗品中这两种蛋白(图2),并没有观察到样品基质的干扰,可见方法选择性及灵敏度均可达到实际检测的要求。而在二次精制的乳糖成品中,未

4结论

本研究建立了简单、快速、灵敏、稳定的CZE方法,在不使用涂层毛细管及复杂的背景电解质条件下,2 min内实现了乳糖中的α乳清蛋白和β乳球蛋白的高效分离及高灵敏检测。与同类方法相比,本方法的灵敏度明显提高,并能用于实际样品的分析。样品处理方法的回收率合理,方法重现性好。本方法由于简单、灵敏、稳定,可望在乳糖领域乃至其它食品行业有更多应用。

需要指出,本方法并没有完全抑制β乳球蛋白在毛细管内壁的吸附,以至于该蛋白的检出限比较高(12 mg/L)。这可能是由于β乳球蛋白表面活性基团与毛细管内壁硅羟基作用较复杂,在该缓冲体系下不能被有效抑制所致。可以预测,如果不追求方法的简单性,向背景电解质中引入其它合适的添加剂,加之其它实验参数的合理调整,即可有效抑制β乳球蛋白在毛细管内壁的吸附,改善峰形,进一步降低检出限。此外,采用毛细管内壁修饰的方法,也可有效避免多种蛋白的管壁吸附,如以羧甲基壳聚糖动态涂敷的方法对毛细管进行适当处理后,亦可实现这两种蛋白的高灵敏度分离检测[9]。这类方法为CZE在食品安全领域的广泛应用提供新的思路。另一方面,以质谱作为检测器也更加丰富了CE的分析效率,提供更多的结构信息及更高的灵敏度[18]。但是,目前CEMS联用技术仍在稳定性和仪器接口的成熟度上尚待改进。

References

1Bonfatti V, Giantin M, Rostellato R, Dacasto M, Carnier P. Food Chem., 2013, 136(2): 364-367

2Rodriguez N, Ortiz M C, Sarabia L, Gredilla E. Talanta, 2010, 81(12): 255-264

3Pesic M B, Barac M B, Vrvic M M, Ristic N M, Macej O D, Stanojevic S P, Kostic A Z. Int. Dairy J., 2012, 21(10): 831-838

4Costa N, Ravasco F, Miranda R, Duthoit M, Roseiro L B. Small. Ruminant. Res., 2008, 79(1): 73-79

5CHEN Yi. Technology and Application of Capillary Electrohpresis. 2nd ed. Beijing: Chemical Industry Press, 2000

陈 义. 毛细管电泳技术及应用(第二版). 北京: 化学工业出版社, 2000

6DENG YanZhuo, HE JinLan. Highperformance Capillary Electrophoresis. Beijing: Science Press, 2000

邓延倬, 何金兰. 高效毛细管电泳,北京: 科学出版社, 2000

7Graf M, Garcia R G, Watzig H. Electrophoresis, 2005, 26(12): 2409-2417

8Fu X F, Liu Y, Li W, Pang N N, Nie H G, Liu H W, Cai Z W. Electrophoresis, 2009, 30(10): 1783-1789

9Liu Y, Fu X F, Bai Y, Zhai M L, Liao Y P, Liao J, Liu H W. Anal. Bioanal. Chem., 2011, 399(8): 2821-2829

10Baryla N E, Melanson J E, McDermott M T, Lucy C A. Anal. Chem., 2001, 73(19): 4558-4565

11Schulze P, Belder D. Anal. Bioanal. Chem., 2009, 393(2): 515-525

12Guo L H, Qiu B, Xue L L, Chen G N. Electrophoresis, 2009, 30(13): 2390-2396

13Li J, Ding X J, Chen Y Y, Song B H, Zhao S, Wang Z. J. Chromatogr. A, 2012, 1244: 178-183

14Mala Z, Slampova A, Gebauer P, Bocek P.Electrophoresis, 2009, 30(1): 215-229

15Lin S L, Tolley H D, Lee M L. Chromatographia, 2005, 62(56): 277-281

16Nesbitt C A, Lo J T M, Yeung K K C. J. Chromatogr. A, 2005, 1073(12): 175-180

17MENG Xu. Food Res. Develop., 2005, 26(1): 135-136

篇4

关键词:乳腺癌;单核细胞趋化蛋白-1

乳腺癌是女性最常见的恶性肿瘤之一,自20世纪70年代末开始,乳腺癌的发病率在全球范围内一直高居女性肿瘤的首位,并且每年以2%的速度递增。以北美、北欧的发病率最高。全球每年有130万妇女患乳腺癌,死亡50万人。乳腺癌在我国城市中的发病率为女性恶性肿瘤的第二位,在一些大中城市排在第一位,农村中为第五位,已成为女性健康的最大威胁。单核细胞趋化蛋白-1 ( MCP-1) 是 CC 类趋化因子家族的成员之一。MCP-1有促血管生成作用,一方面趋化炎症细胞进入肿瘤组织,分泌VEGF、TGF-β、TNF-α 等细胞因子,促进肿瘤细胞生长与血管生成,同时还分泌基质金属蛋白酶MMP2、MMP9,与细胞外基质破坏与重构,促进肿瘤细胞侵袭和转移[1]。

1 材料与方法

1.1 材料

2011年6月至2012年12月在中山大学附属第六医院就诊的住院及门诊患者乳腺癌患者35例,均为女性,其中浸润性导管癌31例,浸润性小叶癌2例,导管内癌1例,浸润性微小状癌1例。所有标本均经病理学诊断证实,病人术前未行放疗、化疗、生物治疗等其他治疗。乳腺良胜病变患者20例,均为女性。另选20例健康体检者作为对照组,均为女性,选择中山大学附属第六医院体检的健康人群。根据肿瘤最大直径(>2cm或≤2cm)或有无淋巴结转移将乳腺癌患者各分为两组进行比较分析。

1.2 方法

1.2.1标本采集 清晨空腹采集静脉血5ml于干燥管内,3000 r/min离心3min取血清分装在ED管中并置于-20℃冻存备检。

1.2.2用 ELISA 测定血标本MCP-1。试剂盒购自美国 R&D 公司( Quantikine,DCP00) ,按说明书进行操作。

1.3采用SPSS13.0统计学软件进行数据分析处理,文中正态分布数据以均数±标准差(x±s)表示,组间均数的比较用方差分析,以P

2 结果

2.1乳腺癌患者、乳腺良胜病变患者及对照组血清MCP-1水平比较

乳腺癌患者组外周血中的趋化因子MCP-1的水平高于乳腺良性病变组及对照组,差异有统计学意义(P

2.2 血清MCP-1在乳腺癌患者分组中的水平比较

有淋巴转移患者血清中MCP-1的水平高于无淋巴转移患者,差异有统计学意义(P2cm患者较≤2cm组患者血清中MCP-1的水平升高,差异有统计学意义(P

3 讨论

乳腺癌病因目前尚不清楚,乳腺是雌激素、孕激素及泌乳素等内分泌激素的靶器官,其中雌酮及雌二醇对乳腺癌的发病有直接关系[2]。遗传、月经初潮年龄早、绝经年龄晚、不孕及初次足月产的年龄、营养过剩、肥胖、多次人流、放射线照射、吸烟、环境因素及生活方式等均与乳腺癌的发病有一定关系[3]。尽管影响乳腺癌发生、发展及转移的因素多种多样,但趋化因子在乳腺癌的发生、生长、转移及预后过程中的作用已受到人们的重视。研究表明,虽然肿瘤或转基因细胞因含有高表达的趋化因子MCP-1,但在体外生长活性并无明显差异,而动物体内的成瘤实验却证实成瘤能力明显下降或消失,肿瘤生长缓慢,而浸润细胞数量可增加2 倍以上[4] 。单核细胞的浸润过程可被中和趋化因子MCP-1的抗体阻断,这就导致了肿瘤的形成和生长速度的加快。免疫细胞在肿瘤内聚集和活化抑制了肿瘤生长,这是趋化因子 MCP -1 早期诱导的结果,所以,趋化因子MCP-1在抗肿瘤免疫中有重要价值。

本文中,乳腺良性病变及乳腺癌患者血清中的MCP-1水平均高于健康对照组,差异均有统计学意义(P

综上所述,趋化因子MCP-1是和乳腺癌病程发展密切相关的有效指标,因此检测趋化因子MCP-1 有助于监测肿瘤的病变进程及患者手术后的疗效,可作为乳腺癌患者监控的辅助指标。

参考文献:

[1] Mantovani A,T Schioppa,C Porta,et al. Role of tumor-associated macrophages in tumor progression and invasion[J].Cancer Metastasis Rev,2006. 25( 3) : 315-322.

[2] 吴在德,吴肇汉.外科学[M].第6版.北京:人民卫生出版社,2005:327.

篇5

目的用表面增强激光解吸离子化飞行时间质谱(surface-enhanced laser desorption-ionization time-of-flight mass spectrometry, SELDI-TOF-MS)蛋白质芯片检测肝细胞性肝癌(简称肝癌)患者介入治疗前后血清蛋白质组的变化,初步探讨肝癌介入治疗的药物靶点。方法应用SELDI-TOF-MS蛋白质芯片检测50例未经治疗的肝癌患者、50例介入治疗的肝癌患者,获得弱阳离子交换芯片(weak cationic exchanger)蛋白表达图谱,BioMarker Wizard软件分析差异蛋白。结果未经治疗的肝癌患者和介入治疗的肝癌患者血清中检测到不同质荷比处有3个差异蛋白质峰,其蛋白质含量差异有统计学意义(P

【关键词】 肝细胞性肝癌 蛋白质组学 药物靶点 SELDI 蛋白质芯片

Abstract:Objective To detect the serum proteomic patters in hepatocellular carcinoma(HCC) patients treated by interpose chemotherapy by using SELDI-TOF-MS(surface-enhanced laser desorption-ionization time-of-flight mass spectrometry) protein chip array technology, screen drug targets, evaluate its clinical significance.Methods 50 cases of the patients with hepatocellular carcinoma without receiving any therapy, 50 cases of the patients with hepatocellular carcinoma receiving the interpose chemotherapy were tested by weak cationic exchanger protein chip and surface-enhanced laser desorption-ionization time-of-flight mass spectrometry. The diagnostic models were developed and validated by BioMarker Wizard.Results At the different M/Z value range, three proteins were obviously different in the group of the patients with hepatocellular carcinoma without receiving any therapy, the patients with hepatocellular carcinoma receiving the interpose chemotherapy. Through searching databases we have got three probably significant proteins related with them.Conclusions Detection of serum proteomic patters for hepatocellular carcinoma treated by interventional therapy using SELDI-TOF-MS protein chip array is quick and effective. These differential proteins could be drug targets of hepatocellular carcinoma before and after the interpose chemotherapy in the serum.

Keywords:Hepatocellular Carcinoma; Proteomics; Drug targets; SELDI; ProteinChip

目前肝癌发病率在我国呈上升趋势,其死亡率占恶性肿瘤死亡率的前列,每年新发肝癌病例约11.02万例,占全世界发病人数42.5%。一些肝癌尤其是多发性或大肝癌往往丧失手术机会而选择经肝动脉介入治疗,而寻找介入治疗的药物靶点对于进一步提高肝癌临床治疗水平具有重要意义[1]。近年来,蛋白质组学研究发展迅猛,它旨在整体水平上研究细胞或组织内蛋白质组成及其活动规律。表面增强激光解吸电离(SELDI)蛋白质芯片技术是近几年迅速发展起来的一种蛋白质组学研究的新技术[2,3]。本研究应用SELDI飞行时间质谱对未经治疗的肝癌患者和经介入治疗的肝癌患者血清蛋白质组进行分析对比,筛选可用于肝癌介入治疗的药物靶点。

1 材料和方法

1.1 标本来源 天津医科大学附属肿瘤医院经病理诊断肝癌100例,其中未经治疗的肝癌患者50例,男30例,女20例,年龄(42~63)岁;经肝动脉介入化疗后3个月的肝癌患者50例,男40例,女10例,年龄(45~67)岁。参照1977年全国肝癌防治研究协作会议肝癌临床分期方案[4],Ⅰ期:无明确肝癌症状和体征;Ⅱ期:超过Ⅰ期标准,而无Ⅲ期证据;Ⅲ期:有明显恶病质、黄疸、腹水或远处转移之一,50例未经治疗的肝癌患者中,Ⅰ期4例,Ⅱ期36例,Ⅲ期10例;50例经肝动脉介入化疗的肝癌患者中,Ⅰ期2例,Ⅱ期38例,Ⅲ期10例。

1.2 方法

1.2.1 仪器和试剂 尿素、3-[(3-胆酰胺丙基)二乙胺]-1-丙磺酸(CHAPS)、二硫苏糖醇(DTT)、乙腈、三氟乙酸、芥子酸(sinapinic acid,SPA)均购自美国Sigma公司,弱阳离子交换芯片、蛋白质芯片仪和SELDI飞行时间质谱仪为美国CipherGen公司。

1.2.2 标本采集及血清样的制备 各采集静脉血(2~3)ml,立即放入4℃低温冰箱放置2h,4℃ 2000r/min离心30min,收集血清(不能溶血)。将血清50μl/管分装置于-80℃冰箱保存。检测时融解冰冻血清后10 000 r/min,4℃离心10min。取20μl血清于1.5ml离心管中,每管中加30μl U9缓冲液(9mol/L尿素,2%CHAPS,1%DTT),4℃ 200r/min振荡20min,使血清蛋白变性。每管中再加入100μlU1缓冲液(100μlU9+900μl50mmol/IHEPES pH7.0),4℃ 200r/min振荡30min。

1.2.3 芯片的预处理 弱阳离子交换芯片的预处理:芯片每孔加10mol/L盐酸50μl,室温下200r/min振荡10min,弃去盐酸,用去离子水冲洗5次后甩干。每孔加50mmol/L乙酸钠(pH4.0)150μl,室温下200r/min振荡5min,弃去,重复3~4次。

1.2.4 芯片点样及检测 在弱阳离子交换芯片点上述稀释血清样品60μl,置振荡器上4℃ 100r/min振荡60min后弃去液体,用150μl 50mmol/LHEPES(pH7.0)冲洗3次,每次振荡5min,最后一次用1mmol/LHEPES(pH7.0)快速冲洗,风干。在SPA中加入75μl乙腈和75μl 1%三氟乙酸,充分振荡(5~10)min,确保SPA全部溶解,离心1min。芯片上每孔加SPA1μl,风干后每孔再加SPA 1μl风干。用All-In-One标准蛋白质NP20芯片校正SELDI飞行质谱仪,设定仪器参数,在Ciphergen ProteinChip软件中设定芯片阅读程序,以读取芯片数据。蛋白质芯片阅读机以每秒10HZ的速度从所获得的原始数据精确地绘制蛋白质图谱。结合SPA后的蛋白质在激光的轰击下解离,带有电荷的蛋白质在加速电场的作用下,不同质荷比(M/Z)的蛋白质在长度一定的真空管中飞行所需的时间不同,蛋白质的质荷比与离子飞行时间的平方成正比。公式为:E=UZ=1/2mv2,t=L/V推出M/Z=Kt2=2Ut2/L2,Z为离子所带电荷数,U为电压,L为加速飞行电场电压,v为飞行速度,K为常数。

1.3 统计学分析 用Ciphergen ProteinChip软件对分组数据及相关性进行分析,用BioMarker Wizard软件分析不同组在相同质荷比的蛋白质含量的表达强度,两组间比较使用t检验。

2 结果

2.1 差异蛋白质点的获取 应用弱阳离子交换芯片在未经治疗及经介入治疗的肝癌患者血清中检测到在不同质荷比处有3个差异蛋白质峰(图1),经统计学分析蛋白质含量差异有统计学意义(表1)。

2.2 肝癌介入相关性蛋白质的数据查询结果 分别对这3个蛋白质峰进行数据库搜索,得到3种与之分子量最为接近的蛋白质(表2)。表1 应用WCX2芯片三组在不同质荷比处3个差异蛋白质的相对含量(略)*:与未经治疗的肝癌患者比较,P

3 讨论

肝癌是全球癌症相关性死亡的主要原因之一,很多患者在治疗时已属晚期,丧失了手术机会。近年来介入治疗发展迅速,已被公认为肝癌的非手术治疗的首选方法。经肝动脉介入治疗的效果令人满意,而寻找介入治疗的药物靶点尤其显得重要[5]。肿瘤的发生、发展过程中有多种蛋白质发生变化,导致肿瘤的蛋白质谱发生改变。利用蛋白质组学方法检测蛋白质谱的变化可以更加准确地诊断肿瘤,为肿瘤的治疗提供指导。蛋白质组(Proteome)是1994年由澳大利亚学者Marc Willkins和Keith Williams率先提出的,是指一个基因组、一个细胞或一个组织所表达的全部蛋白质及其活动的方式。而蛋白质组学(Proteomics)则是在整体水平上研究细胞内蛋白质的组成及其活动规律[6]。经典的蛋白质组学研究技术是双向凝胶电泳联合质谱的方法,但双向电泳具有一定局限性,如操作复杂、重复性差、分辨率低等[7]。蛋白质芯片是近些年发展起来的蛋白质组学新技术,可以从微量样品中检测成千上万个蛋白质或多肽,用于差异表达的蛋白质及药物靶标的筛选和鉴定[8,9]。SELDI蛋白质芯片技术利用具有不同化学或生物表面修饰的芯片,选择性富集蛋白质,在添加能量吸收分子后送入蛋白质芯片阅读机,以SELDI飞行时间质谱检测被富集的所有蛋白质[10]。SELDI蛋白质芯片检测灵敏度高,可检测传统方法检测不到的蛋白质和多肽,并可直接检测不经处理的血清、尿液等体液和分泌物,同时获得样品中目标蛋白质的分子量、等电点、糖基化位点等多个参数。目前SELDI蛋白质芯片技术应用最多的是在筛选和确定药物靶点方面。Petricoin等[11]已用SELDI蛋白质芯片从血清中筛选卵巢癌的特异性药物靶点,Adam等[12]则从血清中筛选出诊断前列腺癌的特异性药物靶点。本研究应用弱阳离子交换芯片和SELDI飞行时间质谱仪快速、有效地分析了介入治疗对肝癌患者血清中蛋白质含量的影响,检测到3个明显变化的差异蛋白质峰,分别为小诱导细胞因子A15前体、线粒体铰链蛋白、Actin相关蛋白,提示这3个蛋白质很可能是对肝癌介入治疗极为敏感的靶分子,有望成为肝癌治疗的新的药物靶点。

参考文献

[1]Schwegler EE, Cazares L, Steel LF, et al. SELDI-TOF MS profiling of serum for detection of the progression of chronic hepatitis C to hepatocellular carcinoma[J].Hepatology, 2005, 41∶634-642.

[2]Paradis V, Degos F, Dargere D, et al. Identification of a new marker of hepatocellular carcinoma by serum protein profiling of patients with chronic liver disease[J].Hepatology, 2005,41∶40-47.

[3]Roelofsen H, Balgobind R, Vonk RJ. Proteomic analyzes of copper metabolism in an in vitro model of Wilson disease using surface enhanced laser desorption/ionization-time of flight-mass spectrometry[J].J Cell Biochem, 2004, 93∶732-740.

[4]汤钊猷.现代肿瘤学[M].上海:上海医科大学出版社,1993∶561.

[5]Parasole R, Izzo F, Perrone F, et al. Prognostic value of serum biological markers in patients with hepatocellular carcinoma[J].Clin Cancer Res, 2001,7∶3504-3509.

[6]李悦国,张维铭.蛋白质组学在肝癌及其相关疾病研究中的应用[J].中国肿瘤临床,2005,32∶957-960.

[7]Wu W, Hu W, Kavanagh JJ. Proteomics in cancer research[J].Int J Gynecol Cancer, 2002, 12∶409-423.

[8]Lueking A, Cahill DJ, Mullner S. Protein biochips: A new and versatile platform technology for molecular medicine[J].Drug Discov Today, 2005, 10∶789-794.

[9]Figeys D, Pinto D. Proteomics on a chip: promising developments[J].Electrophoresis, 2001, 22∶208-216.

[10]Issaq HJ, Veenstra TD, Conrads TP, et al. The SELDI-TOF MS approach to proteomics: protein profiling and biomarker identification[J].Biochem Biophys Res Commun, 2002, 292∶587-592.

篇6

关键词 糜蛋白酶 III期褥疮 清创术

中图分类号:R456.3; R632.1 文献标识码:B 文章编号:1006-1533(2013)11-0025-03

Observation of the efficacy of combination of chymotrypsin flush

with debridement in the treatment of 70 cases of phase III decubitus

WANG Jianxiong1, XIE Yanqiu2*, GAO Hongyun1, WANG Zhijun1, CHEN Yanqing1, WANG Sheng1

(1. Dept. of Emergency , The Tenth People’s Hospital, Tongji University, Shanghai 200072, China;

2. 266th Hospital of the PLA Beijing Military Region, Chengde 067000, China)

ABSTRACT Objective: To investigate the therapeutic effect of chymotrypsin plus debridement on the phase III bedsore healing. Methods: Seventy patients with phase III bedsore collected in recent five years (2006-2011) were divided into either a treatment group or a control group. Patients in the treatment group were additionally treated with chymotrypsin besides the basic treatment. Purulent secretions stick and disappearance time between these two groups were compared. Results: After one week treatment, the efficacy in the treatment group was significantly higher than that in the control group and the difference between them was statistically significant. Other indicators in the treatment group were significantly improved as compared with the control group. Conclusion: Combination of chymotrypsin with debridement in the treatment of the phase III bedsore can significantly shorten the healing time at the same time to strengthen nutrition.

KEY WORDS chymotrypsin; phase III bedsore; debridement

褥疮又称压疮[1],是长期卧床患者常见的并发症,治疗护理很棘手。第III期褥疮是浅度溃疡期,即表皮破损、溃疡形成,是褥疮比较严重的阶段。其典型特征为全层皮肤组织缺失,可见皮下脂肪暴露,但骨头、肌腱、肌肉未外露,有腐肉存在,组织缺失的深度不明确,可能包含有潜行和隧道。若范围较小,创面处理及时,方法有效,创面可靠溃疡四周上皮爬行而覆盖。若继发感染,组织将被继续破坏向深层发展,有脓性分泌物。溃疡长期不能愈合时,四周边缘将形成厚而坚硬的瘢痕组织,阻止了创面的收缩,加重了自行愈合的困难。溃疡基底因缺乏血液供应呈苍白色,肉芽水肿,生长缓慢或不生长。本文收集同济大学附属第十人民医院2006年5月-2011年5月相关患者,我们对70例Ⅲ期压疮患者采取在常规治疗护理的基础上局部先用糜蛋白酶湿敷,然后再予清创缝合术为主,配合全身治疗为辅的综合治疗方法,效果较好。

1 资料与方法

1.1 一般资料

本组共70例,脑血管病63例,椎体骨折7例。压疮共103处,部位多发生在骶尾、髂骨及等部位;压疮直径最大8 cm×8 cm,最小3 cm×3 cm;均为III期褥疮,未露骨骼。按性别、年龄及褥疮面积随机分为治疗组和对照组:治疗组37例,平均年龄81.5岁,男24例,女13例;对照组33例,平均年龄82.4岁,男21例,女12例。患者治疗前均有不同程度的肺部感染及低氧血症,但两组在生命体征等相关临床指标上无显著差异,均给予鼻导管吸氧。

1.2 治疗方法

对所有治疗患者均进行动脉血气分析、血常规及生化常规检查,计算氧合指数。常规治疗包括:解除压迫,全身抗生素治疗,雾化吸入解痉化痰,维持水电解质酸碱平衡。局部治疗:3%双氧水、生理盐水清洗创面,清除腐败组织,0.5%碘伏消毒压疮周围皮肤;糜蛋白酶液(配液方法: 1支注射用糜蛋白酶4 000 U配以5 ml注射用水)纱布填塞后,纱布包扎固定,1次/d,待创面无脓性分泌物及坏死组织后,根据溃疡面大小不同给予清创缝合术,溃疡较小的给予直接无腔隙缝合,直径较大及皮肤有张力的,给予适当游离皮瓣[2-3],至皮肤对合无张力。两种缝合方法均于溃疡面较低一端留2针约1~2 cm不予缝合,待1~2 d无明显渗出后缝闭,均于缝合后7 d拆线。治疗组37例,双氧水冲洗、生理盐水冲洗后,清除脓性分泌物及坏死组织(采用糜蛋白酶局部治疗),再次生理盐水冲洗后,按糜蛋白酶粉针2支(4 000 U/支)加10 ml注射用水比例,此浓度糜蛋白酶发挥最佳作用,治疗当时配制可充分保证其疗效[4]。冲洗溃疡创面1~2次。最后用上述糜蛋白酶液纱布填塞脓腔,纱布包扎固定。对照组27例,未用糜蛋白酶,其余方法同治疗组。

1.3 统计学方法

实验数据以(±s)表示,采用x?检验。所有统计学分析均使用SPSS 10.0软件完成,以P

1.4 疗效标准

以2次清理后脓性分泌物减少1/2以上为有效,不足1/2为无效。

2 结果

采用糜蛋白酶清除褥疮坏死组织、脓液效果明显优于常规法,本组使用过程中未发现对糜蛋白酶发生不良反应的病例。2组清理效果比较见表1。

x?为 12.7,P

3 讨论

褥疮[5]多因长期卧床使局部组织长期受压,血运障碍,持续缺血、缺氧而致局部组织氧张力降低,为厌氧菌感染提供了良好条件[6],厌氧菌繁殖,加重感染;褥疮开放的创面同时有需氧菌、厌氧菌和兼性厌氧菌的混合感染[7],需氧菌生长耗竭了局部的氧,加上坏死组织吸收余氧,更有利于厌氧菌的生长繁殖[8]。双氧水可以释放氧,对多种厌氧菌有抑制及杀灭作用。糜蛋白酶[9]系蛋白水解酶,具有肽链内切酶及脂酶作用,可将蛋白质大分子的肽链切断,成为分子量较小的肽,或在蛋白分子肽链端上作用,使氨基酸析出;并可将某些脂类水解,通过此作用能使能促进血凝块,脓性分泌物和坏死组织等的液化清除,对脓性或非脓性分泌物均有效,可消除创面的脓液、积血和坏死组织,起到净化创面、消炎、消肿、减少局部分泌和水肿,有利于肉芽组织生长的作用。可用于治疗各种炎症、炎性水肿、血肿、术后黏连和溃疡,且无毒性和不良反应。利用双氧水冲洗及糜蛋白酶协同作用,可有效杀灭多种细菌,清除脓性分泌物,同时给予清创坏死组织,促进了褥疮的愈合,有利于组织的再生和修复。创面相对清洁后,给予缝合术,留一端观察创口变化及排出引流作用。术后7 d拆线,达到了良好的效果。值得临床应用。

参考文献

[1] 侯春林, 陈爱民, 刘祖德, 等. 截瘫后褥疮的外科治疗[J]. 第二军医大学学报, 1997, 18(6) : 555-556.

[2] 方松清, 胡存根.臂部筋膜皮瓣修复骶部褥疮11例[J]. 衡阳医学院学报, 1995, 3(3): 206-208.

[3] 海恒林, 戴海华, 许月萍, 等. 难治性褥疮的综合治疗[J]. 中国修复重建外科杂志, 2006, 20(9): 901-911.

[4] 蒋晓蓉, 王华, 赵玉芬, 等. α-糜蛋白酶治疗牙周脓肿的临床观察[J]. 口腔医学, 2004, 24(1): 26-28.

[5] 李琰, 王永灵, 周阿高. 中医药防治褥疮的文献综述[J]. 中医文献杂志, 2009, 4(2): 54-57.

[6] 李仲兴. 诊断细菌学[M]. 香港: 黄河文化出版社, 1992: 472-479.

[7] 沈佩璋. 糜蛋白酶、诺氟沙星治疗褥疮的观察[J]. 中华护理杂志, 1997, 32(10): 564.

[8] 蔡文, 郑三华, 余小荣. 甲硝唑联合庆大霉素治疗褥疮的效果观察[J]. 护理学杂志, 2001, 2(2): 82.

[9] 黄茂华, 赵宪平, 沈剑, 等. 糜蛋白酶临床应用进展[J]. 上海医药, 2005, 26(10): 462-464.

篇7

――《中国居民膳食指南》

产后初乳营养好

初乳含有免疫活性物质

在分娩后七天内,乳母分泌的乳汁呈淡黄色,质地黏稠,称之为初乳;之后第8~14天的乳汁称为过渡乳,两周后为成熟乳。

初乳的蛋白质含量高,含有丰富的免疫活性物质,对婴儿防御感染及初级免疫系统的建立十分重要,并能清理初生儿的肠道和胎便。尽早开奶可以减轻婴儿生理性黄疸、生理性体重下降和低血糖的发生。

开奶越早越好

如果顺利分娩,新妈妈和婴儿的健康状况良好,应尽快让婴儿吸吮母亲的,以获得初乳,开奶时间愈早愈好,正常新生儿的第一次哺乳应在产房开始。刚出生的婴儿觅食和吸吮反应特别强烈,母亲也十分渴望看见和抚摸自己的婴儿。

当新生儿娩出断脐和擦干羊水后,即可将其放在母亲身边,与母亲皮肤接触,加强情感刺激,并让婴儿开始分别吸吮双侧3~5分钟,可吸吮出初乳数毫升。

应尽早开奶,产后30分钟即可喂奶。尽早开奶可减轻婴儿生理性黄疸、生理性体重下降和低血糖的发生。

纯母乳喂养

纯母乳喂养

母乳喂养是指出生以后6个月内完全以母乳满足婴儿的全部液体、能量和营养需要的喂养方式。除母乳之外,仅给予水或其他非营养液体(不能含能量和营养水)的喂养方式为基本纯母乳喂养。

果汁、果泥、菜水、米粉、米汤、蛋黄等辅食要在婴儿满6个月以后循序添加;糖水及黄芩水、黄连水等中药汤剂不能用于喂养婴儿。

容易被忽视的维生素K

母乳中维生素K的含量很低,新生儿容易发生维生素K缺乏性出血性疾病。我国0~12月龄的婴儿配方奶粉中规定应每百克中添加维生素K1≥22微克,或在专业医护人员指导下给新生儿每日肌肉注射1~5毫升,连续3天,可以有效预防新生儿出血症的发生。

篇8

原因一:没有奶香。牛奶的天然奶香主要来自于牛奶中的脂肪成分(奶油或黄油),并且可带来顺滑的口感。但因为奶油中含有较高比例的饱和脂肪酸和胆固醇,不利于婴儿的健康,所以婴儿配方奶粉通常使用脱脂奶粉,自然就没有奶香味了。

原因二:油的问题。去除了奶油,配方奶粉就要代之以较为健康的植物油。某些植物油比如大豆油可能保留少许让人不愉快的豆腥味,但这对婴儿的身体无害;此外,部分添加了DHA/AA(其实也是脂肪酸)的配方奶粉如果制造工艺不过关,或者保存不当、开封时间过长,DHA/AA氧化变质后会出现哈喇味,这对宝宝健康是有害的。

原因三:乳清蛋白的腥膻味。牛奶中的蛋白质主要分为乳清蛋白和乳酪蛋白。乳酪蛋白的口感较好,但对婴儿消化功能的要求比较高,所以婴儿配方奶粉通常要减少乳酪蛋白的比例,并添加乳清蛋白,乳清蛋白营养价值高,容易消化,可是有较重的腥膻味(其实人乳同样如此)。

篇9

2016年11月,全球最大的乳制品出口与牛奶加工企业――新西兰恒天然集团在华了《浓缩牛奶蛋白手册》(以下简称《手册》)。该《手册》是中国乳制品行业中首个专注于浓缩牛奶蛋白(以下简称“MPC”)的专业技术手册,由恒天然集团全球研发中心12名平均拥有20年蛋白加工、营养和应用经验的高级蛋白研究者和营养学家共同编写而成。

恒天然集团全球研发中心的前身是新西兰乳制品研究所,该中心自1969年起开展浓缩牛奶蛋白的相关应用研究和测试。《浓缩牛奶蛋白手册》的编撰者之一、人类营养学家、恒天然全球研发中心营养团队高级研究科学家范宁(Aaron Fanning)介绍道:“手册中详细讲解了包括浓缩牛奶蛋白的组成、制造过程、功能性和营养价值,以及在牛奶、饮料、发酵食品和再制干酪中的相关应用,同时介绍了澳大利亚、新西兰、欧盟、美国和中国的浓缩牛奶蛋白现行法规情况。这本手册对乳品行业来说具有重要意义。”手册期间,范宁接受了本刊记者的采访。

记者:据了解,集结恒天然团队多年经验和知识的《恒天然浓缩牛奶蛋白手册》公开,并开展了中国高校系列巡讲项目,请问恒天然公开《手册》的初衷是什么?手册最有价值的地方体现在哪里?

范宁:恒天然在不同的乳蛋白,比如浓缩乳清蛋白和浓缩牛奶蛋白产品上有着超过30年的研发经验和知识。以往这些经验是内部拥有的技术,如今,随着《恒天然浓缩牛奶蛋白手册》在华,恒天然NZMP原料部开始与中国乳制品及食品行业分享经验和技术,帮助市场客户和同行利用此技术开发新产品并投入市场,促进中国乳业及食品业的创新和发展。

食品专业的学生是乳品工业以及食品工业的未来。《手册》期间,恒天然NZMP原料部在东北农业大学和江南大学开展了《浓缩牛奶蛋白手册》中国高校系列巡讲项目。此举一方面希望帮助学生拓展知识面,了解前沿技术;另一方面希望将技术更好地运用在产业发展中,进一步推动中国乳业或食品行业发展,将优质的蛋白原料带给消费者。

《手册》凝聚了很多学者的心血和精力,包含了恒天然几十年对MPC的工作经验。其最大的价值在于知识的完整性,涵盖了浓缩牛奶蛋白的方方面面,甚至可以作为教材使用,其中有很多内容从未公开发表过,是首次在国内对牛奶蛋白方面的知识进行分享。

记者:提到牛奶蛋白,大家都有一些概念,但对于浓缩牛奶蛋白比较陌生,请您介绍一下浓缩牛奶蛋白。

范宁:恒天然生产的浓缩牛奶蛋白起源于1969年恒天然研发中心(前身为1927年建立的新西兰乳制品研究所)对于浓缩乳清蛋白膜开发技术的应用。在此研究基础上,1971年,膜技术首次被运用于乳制品的商业生产。1974年,牛奶膜技术的研究记录最早开始于新西兰,使得浓缩牛奶蛋白得以在80年代于新西兰开始商业投产。

MPC是牛奶中酪蛋白和乳清蛋白的浓缩物,在工艺上采用膜过滤处理技术,当脱脂牛奶通过膜的时候,大分子的乳清蛋白、酪蛋白被阻隔,通过对截留物的浓缩干燥获得浓缩牛奶蛋白产品。与脱脂牛奶产品相比,MPC含有较高的蛋白质、钙和较低的乳糖。脱脂奶粉蛋白质含量34%左右,浓缩牛奶蛋白产品蛋白质含量高达70%~90%。大部分奶酪的制作是将牛奶中的酪蛋白和脂肪进行浓缩的过程,其中的蛋白质主要是酪蛋白,乳清蛋白产品中的蛋白基本是乳清蛋白。而MPC浓缩牛奶蛋白既含有酪蛋白,又含有乳清蛋白,完美呈现出牛奶中的所有蛋白。

记者:MPC的应用情况如何?相比于其他产品有何优势?

范宁:从《手册》中可以看到,恒天然NZMP有一系列不同型号的浓缩牛奶蛋白产品,我们将这些产品分为标准型和功能型两大类。

标准浓缩牛奶蛋白(MPCs)最早被用于干酪应用,起初MPC56在中东地区用于超滤生产菲达类干酪,之后MPC70在美国用于生产再制干酪,MPC80在日本用于生产加工牛奶,MPC85在欧洲用于干酪增产和发酵制品。恒天然是世界上首家将MPC70引入酸奶制作过程,以生产无需脱乳清的新鲜酸奶酪(Petit Suisse)的企业。

之后,由于标准浓缩牛奶蛋白产品的某些局限性,促使恒天然开发出首个冷溶的功能性浓缩牛奶蛋白,并于2001年投入市场。自此以后,恒天然开发出一系列功能性浓缩牛奶蛋白,为顾客和消费者带来多样化益处,尤其是其出色的功能、风味、质构和营养。功能性浓缩牛奶蛋白具有一系列功能性,比如良好的乳化性和增白作用等,更能高效提升产出,为制作高蛋白酸奶提供另一种创新生产工艺,避免额外资金设备的投入和乳清废液的处理,既节能又环保,十分适合产品升级和新品开发,例如高蛋白酸奶、牛奶、医疗食品。目前浓缩牛奶蛋白已成熟应用于新鲜干酪、再制干酪、酸奶、液态奶、饮料和奶粉等产品中。

恒天然在MPC生产方面有着30年以上的经验,能够保证产品进行大量稳定的商业化生产和供应。恒天然研发中心设计、开发和商业化功能性浓缩牛奶蛋白以跟紧新兴消费趋势,满足顾客定制化需求。

记者:中国人对食品的营养功能需求越来越高,恒天然如何判断这个市场?

篇10

目前市场上配方奶粉大都接近于母乳成分,只是在个别成分和数量上有所不同。母乳中的蛋白质有27%是α-乳清蛋白,所以选购婴儿奶粉时首选α乳清蛋白含量较接近母乳的配方奶粉。α-乳清蛋白含有调节睡眠的神经递质,有助于婴儿睡眠,促进大脑发育。

2、根据宝宝年龄选择。

奶粉说明书上都有适合的月龄或年龄,可按需选择。适合宝宝的奶粉,首先是食后无便秘、无腹泻,体重和身高等指标正常增长,宝宝睡得香,食欲也正常。再就是宝宝无口气,眼屎少,无皮疹。

3、按宝宝的健康需要选择。